JBC：血紅素結(jié)合hcArgRS并抑制其催化活力

　　10月5日，J. Biol. Chem.在線發(fā)表了生化與細(xì)胞所王恩多研究組研究論文：血紅素結(jié)合人細(xì)胞質(zhì)精氨酰-tRNA合成酶并抑制其催化活力。

　　人細(xì)胞質(zhì)精氨酰-tRNA合成酶hcArgRS催化tRNAArg氨基?；葾rg-tRNAArg。Arg-tRNAArg一方面是蛋白質(zhì)生物合成的原料，參與蛋白質(zhì)合成；另一方面它也是精氨酰-tRNA：蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)移酶的底物，轉(zhuǎn)移精氨?；降鞍踪|(zhì)的N-末端，參與依賴泛素化的“N-末端規(guī)則”蛋白質(zhì)降解途徑。哺乳動物細(xì)胞的ArgRS即參與蛋白質(zhì)生物合成，又參與蛋白質(zhì)的降解，如何調(diào)節(jié)ArgRS的這兩個相反的功能是非常重要的科學(xué)問題。血紅素作為信號分子，參與到許多重要的生命活動中，其中“N-末端規(guī)則”途徑就是一個血紅素的感應(yīng)器。

　　王恩多實驗室的楊芳博士研究了血紅素與hcArgRS在體外的相互作用，研究結(jié)果表明血紅素能夠以hcArgRS的Cys-115 作為特異性的軸向配體與之結(jié)合，血紅素通過抑制hcArgRS的第一步反應(yīng)—氨基酸活化反應(yīng)，而抑制酶的tRNA精氨?；盍?。血紅素誘導(dǎo)hcArgRS的寡聚化是其抑制該酶催化活力的主要原因。氨基酰-tRNA合成酶家族是一個功能多樣的蛋白質(zhì)家族，該研究對進(jìn)一步深入探索哺乳動物ArgRS新的生物學(xué)功能提供了極有價值的線索。

　　該研究工作得到科技部重大科學(xué)研究計劃，中國博士后基金，上海市博士后基金，中科院王寬誠博士后基金以及上海生科院博士后基金的經(jīng)費資助。

來源：生物谷

　　版權(quán)及免責(zé)聲明：凡本網(wǎng)所屬版權(quán)作品，轉(zhuǎn)載時須獲得授權(quán)并注明來源“中國產(chǎn)業(yè)經(jīng)濟(jì)信息網(wǎng)”，違者本網(wǎng)將保留追究其相關(guān)法律責(zé)任的權(quán)力。凡轉(zhuǎn)載文章，不代表本網(wǎng)觀點和立場。版權(quán)事宜請聯(lián)系：010-65363056。

延伸閱讀